Эротические рассказы

Биология. Общая биология. Базовый уровень. Учебник для 10–11 класс. В. И. СивоглазовЧитать онлайн книгу.

Биология. Общая биология. Базовый уровень. Учебник для 10–11 класс - В. И. Сивоглазов


Скачать книгу
содержат 21 и 30 аминокислотных остатков. Это одни из самых коротких «слов» в белковом «языке». Миоглобин – белок, связывающий кислород в мышечной ткани, состоит из 153 аминокислот. Белок коллаген, составляющий основу коллагеновых волокон соединительной ткани и обеспечивающий ее прочность, состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков.

      Последовательное расположение аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, является первичной структурой белка и представляет собой линейную молекулу (рис. 16). Закручиваясь в виде спирали, белковая нить приобретает более высокий уровень организации – вторичную структуру. И наконец, спираль полипептида сворачивается, образуя клубок (глобулу) или фибриллу. Именно такая третичная структура белка и является его биологически активной формой, обладающей индивидуальной специфичностью. Однако для ряда белков третичная структура не является окончательной.

      Рис. 15. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами

      Рис. 16. Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структуры

      Может существовать четвертичная структура – объединение нескольких белковых глобул или фибрилл в единый рабочий комплекс. Так, например, сложная молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидов, и только в таком виде она может выполнять свою функцию.

      Функции белков. Огромное разнообразие белковых молекул подразумевает столь же широкое разнообразие их функций (рис. 17, 18). Около 10 тыс. белков-ферментов служат катализаторами химических реакций. Они обеспечивают слаженную работу биохимического ансамбля клеток живых организмов, ускоряя во много раз скорость химических реакций.

      Рис. 17. Основные группы белков

      Вторая по величине группа белков выполняет структурную и двигательную функции. Белки участвуют в образовании всех мембран и органоидов клетки. Коллаген входит в состав межклеточного вещества соединительной и костной ткани, а основным компонентом волос, рогов и перьев, ногтей и копыт является белок кератин. Сократительную функцию мышц обеспечивают актин и миозин.

      Транспортные белки связывают и переносят различные вещества и внутри клетки, и по всему организму.

      Рис. 18. Синтезированные белки или остаются в клетке для внутриклеточного применения, или выводятся наружу для использования на уровне организма

      Белки-гормоны обеспечивают регуляторную функцию.

      Например, соматотропный гормон, вырабатываемый гипофизом, регулирует общий обмен веществ и влияет на рост. Недостаток или избыток этого гормона в детском возрасте приводит, соответственно, к развитию карликовости или гигантизма.

      Чрезвычайно важна защитная функция белков. При попадании в организм человека чужеродных белков, вирусов или бактерий на защиту встают иммуноглобулины – защитные белки. Фибриноген


Скачать книгу
Яндекс.Метрика