Endotoxine und Pyrogene. Michael RiethЧитать онлайн книгу.

Clostridium botulinum AB: ADP-Ribosyltransferase C3-Toxin Clostridium botulinum AB: ADP-Ribosyltransferase Iotatoxin Clostridium perfringens AB: ADP-Ribosyltransferase Diphtherietoxin Corynebacterium diphtheriae AB: ADP-Ribosyltransferase Pertussistoxin Bordetella pertussis AB: ADP-Ribosyltransferase Hitzelabiles Toxin E. coli AB: ADP-Ribosyltransferase Enteroaggregatives hitzestabiles Toxin E. coli AB: ADP-Ribosyltransferase Exotoxin A Pseudomonas aeruginosa AB: ADP-Ribosyltransferase Typhustoxin Salmonella enterica sv. Typhi AB: ADP-Ribosyltransferase Choleratoxin Vibrio cholerae AB: ADP-Ribosyltransferase Ödemfaktor Bacillus anthracis AB: Adenylylcyclase Adenylylcyclase Bordetella pertussis AB: Adenylylcyclase Hitzestabiles Toxin E. coli AB: Adenylylcyclase Alphatoxin Clostridium perfringens AB: Phospholipase C Cytotoxin ExoU Pseudomonas aeruginosa AB: Phospholipase C Shigatoxin Shigella dysenteriae AB-Toxin

AB-Toxine binden über ihre Bindungsdomäne B an Rezeptoren von Säugetierzellen und gelangen daraufhin in das Zellinnere, wo ihre Untereinheit A, die enzymatisch aktiv ist, zelleigene Substrate angreift und verändern kann. AB-Toxine lösen eine Vielzahl von schweren Erkrankungen aus: Diphtherie, Cholera, Pertussis (Keuchhusten), Anthrax (Milzbrand), Gasbrand, Tetanus, Botulismus; die drei letztgenannten Krankheiten werden von Clostridiumarten verursacht [24].

Literatur

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22 Bauernfeind, A. und Shah, P.M. (1995). Lexikon der Mikrobiologie und der Infektiologie, 2. Aufl. Stuttgart, New York: Schattauer.

23 Weiß, A., Barth, H. und Schmidt, H. (2018). Bakterielle Toxine. Molekulare Struktur, Funktionsweise und Nachweissysteme. Hamburg: Behr’s Verlag.

24 Madigan, M., Martinko, J., Stahl, D. und Clark, D. (2012). Brock Biology of Microorganisms,

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